Hemoproteïnes
15:17:00Mioglobina
mio → múscul globina → proteïna amb estructura globular
La mioglobina esta formada per una cadena polipeptídica i un grup prostètic (el grup hemo). Pot fixar una molècula d’oxigen. Es localitza al múscul. Té una elevada afinitat amb l’oxigen. No és una proteïna que presenti el fenomen de cooperativitat. Funció: reserva d’oxigen per el múscul.
El grup hemo l’àtom de ferro (Fe) pot fixar oxigen (O2). L’àtom de ferro esta unit per enllaços de l’anell de porfirina amb els quatre nitrògens del voltant més un enllaç amb el nitrogen histidina proximal i l’últim amb l’oxigen quan cal i a prop hi ha el nitrogen histidina distal.
Hemoglobina
hemo → grup hemo globina → proteïna amb estructura globular
La hemoglobina esta formada per quatre cadenes polipeptídiques, iguals 2 a 2 quatre grups hemo → fixa 4 molècules d’oxigen. Es localitza els eritròcits (glòbuls vermells). Transportador molt eficaç d’oxigen des dels pulmons als teixits.
Proteïna al·lostèrica: comportament cooperatiu front l’oxigen.
- A altes pressions d’oxigen (pulmons): saturada d’oxigen
- A baixes pressions d’oxigen (teixits): cedeixen amb molta facilitat l’oxigen.
Fenomen de cooperativitat
La propietat molt important: proteïna al·lostèrica. Canvia l’estat del grup hemo afavorint o no l’absorció d’oxigen.
- Deseoxihemoglobina → forma tensa T, poca afinitat amb l’oxigen
- Oxihemoglobina → forma relaxada R, alta afinitat amb l’oxigen
La posició esta determinada per la posició del ferro en cada cadena polipeptídica, és a dir, el ferro està per sota del pla de la polipeptídica i així pertany a la forma tensa però si una cadena polipeptídica de la hemoglobina s’uneix a l’oxigen el ferro es col·loca al pla de la polipeptídica i així passa a la forma relaxada ella i a les cadenes polipeptídiques del costat de l’hemoglobina amb un resultat de alta afinitat amb l’oxigen. Però quan s’allibera l’oxigen tora a passar a la forma tensa. És a dir, es un moviment reversible.
Factors que influeixen:
- El 2,3 Bisfosfogliceral (2,3-BPG) té cinc carregues negatives. Funció: estabilitzar la forma tensa de cada cadena polipeptídica i així baixa afinitat amb l’oxigen. És col·loca al centre de cada cadena polipeptídica de la hemoglobina, ja que, el centre esta format per aminoàcids de carrega positiva.
Sense la presencia de 2,3-BRG la hemoglobina no seria bona transportadora d’oxigen perquè dificulta el pas a la forma relaxada R.
- Quan s’acumula més protons (àcids) cedeixen oxigen més ràpid perquè el 2,3-BRG es sent més atret.
- Cada hemoglobina pot firmar (carbomat) amb dos molècules de CO2 i passa a la forma tensa. A l’interior de l’eritròcit es produeix CO2 i H2O ←→ H2CO3 ←→ HCO3- H+
- A altes temperatures del teixit (per un accés d’exercici físic) cedeixen més oxigen.
0 comments