AMINOÀCIDS ESSENCIALS: Alanina (Ala), Arginina (Arg), Aspargina (Asn), Àcid aspàrtic (Asp), Cisteïna (Cys), Àcid glutàmic (Glu), Glutamina (Gln), Glicina (Gly), Histidina (His), Isoleucina (Ile), Leucina (Leu), Lisina (Lys), Metionina (Met), Fenialanina (Phe), Prolina (Pro), Serina (Ser), Treonina (Thr), Triptòfat (Trp), Tirosina (Tyr) i Valina (Val).
• Apolars (sense càrrega) o hidrofòbics. Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp.
• Polars (sense càrrega). Ser, Thr, Cys, Asn, Gln Tyr.
• Càrrega negativa (àcids). Asp, Glu.
• Càrrega positiva (bàsics). His, Arg, Lys.
AMINOÀCIDS PROTEICS: són molècules nitrogenades (contenen nitrogen), són els components bàsics de les proteïnes i pèptids, són molècules orgàniques que contenen com a mínim un grup amí (NH2) i un grup àcid (COOH), hi ha 20 aminoàcids essencials, tots són α-aminoàcids i es diferencien uns dels altres per la cadena lateral R.
Classificació segons la cadena lateral:
- Aminoàcids hidrofòbics o apolars no són solubles en aigua.
- Aminoàcids hidrofílics o polar són solubles en agua.
Neutres: no tenen càrrega
Aniònics o àcids tenen càrrega negativa i cedeixen protons
Catiònics o bases: tenen càrrega positiva i capten protons
Després de la síntesis de les proteïnes es poden modificar aquest proses s’anomena modificacions postraduccionals; afectant a la cadena lateral (R) del aminoàcid.
Tipus: hidroxilacions (OH), metilacions (CH3) i acetilacions (CO3CH3)
Altres tipus: ponts disulfur: unió de dues Cisteïnes (Cys) ja que contenen S a la seva cadena lateral (R), fosforilacions: grup fosfat (PO3H2-) i glicosilacions: afegir glúcids.
Propietats:
- Estereoisomeria: un carboni amb els seus ismoerals diferents s’anomena asimètric. Excepció l’únic aminoàcid que no ho compleix és la Glicina (Gly).
Tots els aminoàcids proteics són L-aminoàcids, ja que té el grup amí a l’esquerra del carboni α.
- Caràcter amfòter: es poden comportar com a àcids i com a base.
Interaccions de les cadenes laterals:
- Efecte hidrofòbic: tots els aminoàcids amb cadenes hidrofòbiques s’uneixen
- Van der Waals: interaccions molt dèbils i passa entre aminoàcids hidrofòbics.
- Interaccions electrostàtiques: unió de grups funcionals de carrega positiva amb grups funcionals de carrega negativa.
- Ponts d’hidrogen: àtom electronegatiu més àtom unit a un àtom electronegatiu (sovint l’H).
ENLLAÇ PEPTIDIC
És un enllaç covalent, és a dir, que és fort. L’encarregat de la unió dels aminoàcids, té caràcter de doble enllaç,
co-planar i resistent a la hidròlisis.
Nomenclatura:
- Cis: els Cα (carboni alfa) es situen al mateix pla.
- Trans: els Cα es situen a costats oposats. La més usual.
Des del punt de vista químic s’anomena amida el resultat de la unió de dos aminoàcids. Aquest enllaç amida manté la estructura dels àtoms al mateix pla → co-planar; això és degut perquè els electrons de l’oxigen circula pel carboni i nitrogen, aquest procés s’anomena ressonen.
NIVELLS D’ESTRUCTURA
- Estructura primària: consisteix en l’ordre dels aminoàcids. És de gran importància, ja que, la seqüencia és la que determina la resta de nivells i com a conseqüència la funció de la proteïna.
- Estructura secundaria: les característiques dels enllaços peptídics imposen determinades restriccions que obliguen a que les proteïnes adoptin una determinada estructura.
a) Alfa hèlix (α hèlix): és la forma més simple i comú. En aquesta estructura la molècula adopta una disposició helicoïdal, les cadenes laterals (R) dels aminoàcids es situen cap a l’exterior de l’hèlix (són cadenes lateral llargues) i cada 3,6 aminoàcids es fa una volta completa. Aquesta organització és molt estable, perquè permet la formació de ponts d’hidrogen del grup ami del aminoàcid 1 amb el grup carboxil del aminoàcid 4 que esta situat per sota.
b) Làmina beta (làmina β): s’origina quan la molècula proteica o una apart de la molècula adopten una disposició de zig-zag. La estabilitat s’aconsegueix mitjançant la disposició de les cadenes dels aminoàcids que pot ser paral•lela o antiparal•lela. Entre una cadena i l’altre es formen ponts d’hidrogen amb el grup C=O i –N-H. Les cadenes laterals (R) queden alternativament cap amunt i avall, ja que son cadenes laterals curtes.
c) Gir beta (Gir β): està format per quatre cadenes laterals (R) disposades de manera que és possible fer un gir de 180º. L’estructura s’estabilitza per un pont d’hidrogen que es fa entre el grup C=O del residu 1 i el –N-H del residu 4.
- Estructura suprasecuandària: és forma en zones de la proteïna que estan plegades amb unes estructures que inclouen zones d’estructura secundaria. Dóna una característica concreta.
- Estructura terciària: les proteïnes no es disposen linealment a l’espai sinó que normalment sufreixen plegaments que fan que la molècula adopti una estructura tridimensional. Els replegaments que origina la estructura terciària es degut a alguns aminoàcids com: la prolina, la serina i la isoleucina, que distorsionen la hèlix general una curvatura. Està estabilitzada per les interaccions: ponts d’hidrogen, reaccions àcid bases i ponts disulfur. Les cadenes laterals (R) es disposaran en funció de la seva afinitat amb el medi, és a dir, les hidrofòbiques cap a l’interior en canvi les hidrofiliques cap a l’exterior.
Tipus:
a) Filamentosa: tenen una funció estructural, de protecció o de les dues coses a la vegada. Són insolubles a l’aigua i en solucions salines.
b) Globulars: solen ser solubles a l’aigua i/o dissolucions salines. Són globulars els enzims, les proteïnes de membrana i moltes proteïnes amb funció transportadora.
Domini: regions que estan separades i tenen funcions especifiques.
a) Domini quinasa: introducció dels grups fosfats.
b) Domini fosfatasa: eliminació del grup fosfat.
- Estructura quaternària: quan varies cadenes d’aminoàcids, iguals o diferents, s’uneixen per formar un edifici proteic d’origen superior. També es considera estructura quaternària la unió de una o varies proteïnes a altres molècules no proteiques per formar edificis macromoleculars complexos. Això és freqüent en proteïnes amb molta massa molecular. Cada polipeptídic que intervingui en la formació d’aquest complex proteic és un protómero i segons el número de protomerons tinguem direm: dímers, tetràmers, pentàmers, etc. La associació o unió de les molècules que formen una estructura quaternària, es mitjançant ponts d’hidrogen forces de Van der Waals, interaccions electrostàtiques i algun pont disulfur.
DESNATURALITZACIÓ REVERSIBLE DE LES PROTEÏNES
Després la adició de urea i mercaptoetanol, la estructura globular ordenada passa a un estat desplegat. Si s’elimina aquests reactius mitjançant diàlisis, el procés és reversible: la cadena polipeptídica desplegada a l’atzar pot recuperar espontàniament la seva estructura globular compacta plegant-se de nou.
PROTEÏNES GLOBULARS: PEOPIETATS EN DISSOLUCIÓ
Les proteïnes globulars són macromolècules i tenen naturalesa poli-iònica (perquè tenen carreges positives i negatives).
Dispersions col•leïdals.
Punt isoelèctrics de les proteïnes.
Efecte de les solucions de sals sobre la solubilitat de les proteïnes. Efecte bifàsic: a condicions baixes de sals afavoreix la solubilitat de proteïnes perquè la sal (NaCl) s’acosta a la proteïna envoltada d’aigua.
CLASSIFICACIÓ DE LES PROTEÏNES
Segons composició:
a) Simples
b) Conjugades: contenen un grup prostètic, ex: glicoproteïnes, fosfoproteïnes, lipoproteïnes, hemoproteïnes (grup hemo, Fe; ex: hemoglobina), flavoproteïnes (FAD) (ex molts enzims), metal•loproteïnes (Fe, Zn, Ca, Mo)
Segons forma:
a) Globulars
b) Fibroses
Segons funció:
a) Enzimàtiques
b) Transportadores
c) Reserva
d) Contràctils
e) Estructurals
f) Defensives
g) Hormonals, etc.
PRPTEÏNES FIBROSES
El col•lagen és una proteïna fibrosa molt abundant al cos humà, per exemple: en el teixit de col•làgens (pertany al grup del teixit connectiu).
El col•lagen té estructura tridimensional de triple hèlix i esta determinat per l’ordre dels aminoàcids a la estructura primària; és a dir, cada tres aminoàcids hi ha glicina (Gly) i també és abundant la prolina (Pro). L’estructura de hèlix és gràcies que la prolina (Pro) permet la rotació, ja que, la seva cadena lateral esta formada per una caixa unit al grup amí i a la cadena lateral i afavoreix la rotació de la cadena; i la glicina (Gly) permet que les cadenes laterals puguin apropar-se perquè esta formada només per un hidrogen (cadena molt curta). També és abundant en els seus aminoàcids la hidroxiprolina (Hyp).
Les proteïnes de col•lagen s’uneixen amb enllaços covalents amb proteïnes de col•lagen. En els enllaços covalents intervenen els aminoàcids: hidroxiprolina i hidroxilys.
Prions: proteïnes mal pregades / errònies / anòmales → pèrdua de la funció.
%20cedir%C3%A0%20un%20prot%C3%B3%20quan%20el%20medi%20sigui%20m%C3%A9s%20%C3%A0cid%20que%20ell;%20%C3%A9s%20a%20dir,%20estigui%20per%20sobre%20del%20pH%203,%20ja%20que,%20com%20a%20%C3%A0cid%20el%20seu%20pKa%20%C3%A9s%20de%202,34.%20I%20tamb%C3%A9%20cedir%C3%A0%20un%20altre%20prot%C3%B3%20quan%20el%20medi%20sigui%20base%20superior%20a%20pH%2010%20perqu%C3%A8%20l%E2%80%99amino%C3%A0cid%20quan%20%C3%A9s%20comporta%20com%20a%20base%20el%20seu%20valor%20pKa%20%C3%A9s%20de%209,60.Punt%20isoel%C3%A8ctric%20(pl):%20valor%20de%20pH%20on%20la%20carrega%20global%20%C3%A9s%20nul%E2%80%A2la.%20Els%20amino%C3%A0cids%20de%20la%20cadena%20polar%20%C3%A0cids%20o%20bases%20tenen%20tres%20valors%20de%20pKa.%20Els%20polars%20%C3%A0cids%20tenen%20dos%20valors%20%C3%A0cids%20i%20un%20base,%20en%20canvi%20els%20polars%20bases%20tenen%20dos%20valors%20de%20bases%20i%20un%20d%E2%80%99%C3%A0cid.%20AFnes%2Bamino%C3%A0cids.jpg)
